Jak ribozomy tvarují proteomu

NEZkreslená věda II: 8. Proteosyntéza - od DNA k proteinu (Smět 2019).

Anonim

Buňky jsou plné makromolekul, které omezují difuzi proteinů, zejména v prokaryotických buňkách bez aktivního transportu v cytoplazmě. Při zkoumání vztahu mezi přeplněním, iontovou silou a difuzí bílkovin provedli biochemisté z University of Groningen fascinující objev: kladně nabité bílkoviny se držely na povrchu ribozomálních komplexů. To vysvětluje, proč většina ve vodě rozpustných bílkovin nese celkový záporný náboj. Objev se brzy objeví v časopise eLife.

Rychlost pohybu proteinů uvnitř buněk je důležitá: mnoho procesů v biologických buňkách závisí na interakcích mezi makromolekulami (proteiny a nukleovými kyselinami) a tím na jejich schopnosti najít si navzájem. "Ale buněčná cytoplazma je rušivé místo a to ovlivní difuzi proteinů a RNA", poznamenává profesorka biochemie University of Groningen Bert Poolman.

Poplatky

Jeho skupina zkoumala účinky přeplnění na difuzi a zjistila korelaci mezi velikostí proteinu a rychlostí difúze. "Ale pro některé proteiny jsme tuto korelaci nenalezli, a tak jsme se rozhodli vyšetřit důvody." Tým používal tři různé prokaryoty se zvyšující se iontovou silou: Gram-negativní bakterie Escherichia coli, Gram-pozitivní Lactococcus lactis a extremofilní Haloferax vulcanii, který žije při velmi vysokých koncentracích solí.

Pro tuto studii výzkumníci sestavili různé varianty zeleného fluorescenčního proteinu (GFP) s povrchovými náboji v rozmezí od -30 do +25. Poté studovali pohyb těchto variant GFP ve třech typech buněk. "Viděli jsme, že pozitivně nabité proteiny budou velmi pomalu rozptýleny. Zůstali v buňce, "vysvětluje Poolman. Další analýza ukázala, že pozitivní proteiny se nevážejí na DNA nebo buněčnou membránu, ale na komplex ribozomů.

Zajímavý

Bioinformatická analýza proteomů mikroorganismů a eukaryotických buněk ukázala, že ve většině případů je zhruba 70 procent proteinů negativně nabitých. "Zajímavé je, že zbývajících 30 procent je buď membránovými bílkovinami nebo bílkovinami, které se podílejí na fungování nebo skládání ribozomu nebo mRNA."

Membránové proteiny jsou chráněny chaperony během biogeneze, takže se nebudou držet ribozomů. Neexistují tedy žádné "volné" cytoplazmatické proteiny s dostatečně vysokým pozitivním nábojem, které by jim umožnily usadit se na ribozómech. Záporný náboj komplexu ribozomů a okolní iontová síla cytoplazmy vypadá, že tvarovaly vývoj nábojů v buněčném proteomu.

Neočekávané

Nový a nečekaný dojem, že pohyblivost proteinů je funkcí bílkovin, může vysvětlit, proč je těžké vyjádřit některé proteiny v bakteriálních systémech s nízkou iontovou silou. "Bylo zjištěno, že vyšší iontová síla snižuje přilnavost pozitivně nabitých proteinů. To by mohlo být cenným náhledem na výstavbu proteinových expresních platforem. "

Závěrem v eLife papíru je, že genomy některých endosymbiontů vykazují množství pozitivně nabitých proteinů. "Toto zjištění nás opravdu odráží, " přiznává Poolman. "Očekáváte, že všechny tyto proteiny budou přitahovány endosymbiontovými ribosomy. Zatím nemáme žádné vysvětlení o tom, jak jsou tyto organismy schopny vypořádat se s pomalou difúzí a že se ribozomy zaujmou pozitivními bílkovinami. "

menu
menu