Molekulární Lego s kódovaným modelem

DNA (Červen 2019).

Anonim

Příroda obsahuje speciální druh Lego cihly: biologické molekuly, přesné peptidy, které mohou být vytvořeny dohromady, aby vytvořily širokou škálu složitých struktur. Na rozdíl od populárních hracích cihel jsou však molekulární stavební bloky flexibilní, mohou se vzájemně přilepit pomocí řady různých mechanismů a za správných podmínek se mohou dokonce samy sestavit s použitím plánu zakódovaného v každém jednotlivém peptidu. Vědci z Max Planckova institutu pro výzkum pevných látek se nyní podařilo vytvořit podmínky pro samostavbu nanoúrovňové voštinové struktury na povrchu v laboratoři. Skenovací tunelovací mikroskop jim umožnil pozorovat bezchybně uspořádanou strukturu a vidět ji podrobněji než kdy předtím. Protože se peptidy vyskytují v nesčetných variantách, mohou generovat velmi odlišné struktury, z nichž některé mohou být vhodné jako katalyzátory pro chemické reakce.

Molekuly jsou stavebními kameny celého života, stejně jako Lego cihly jsou stavebními kameny světa. To je důvod, proč někteří výzkumníci popisují komplexní struktury sestávající z mnoha molekul z hlediska molekulární architektury a porovnávají nanotechnologické formace s Lego strukturami. Analogie může být dále roztažena tím, že čepy na vrcholu cihly Lego zapadají do mezery na dně druhé, stejně jako biologické molekuly se navzájem vážou díky kompatibilním silám mezi jejich atomy. Jak Lego cihly, tak i molekuly mohou být znovu odděleny poměrně snadno, zatímco samotné cihly nebo molekuly mohou být rozbité pouze značnou silou.

To je místo, kde analogie mezi molekulárními strukturami a hračkami končí, protože na rozdíl od tuhých Lego cihel jsou molekuly pružné; a zatímco tam může být několik stovek různých typů Lego cihel, počet různých molekul v přírodě je mnohem vyšší. Příroda se také může pochlubit různými mechanismy lepení: zcela odlišné atomy mohou působit síly mezi molekulami a síly samy o sobě mohou mít různé typy. A nakonec není potřeba žádnou malou molekulární ruku, aby sestavu shromáždila; molekulární sestavy se staví. Tento samoorganizovaný proces se řídí stavebním plánem, který vychází z uspořádání míst, kde se připojí.

Složení a délka peptidu určuje strukturu

Vědci pracující s Klausem Kernem, ředitelem Institutu Maxe Plancka pro výzkum pevných látek, nyní využívají vlastnosti biologických molekul k vytváření vlastních organizovaných struktur na povrchu. Umístili krátké peptidy, angiotensin I a II, aby byly přesné, na zlatém povrchu. Peptidy jsou molekuly řetězce a každé spojení v řetězci je aminokyselina, z čehož se v přírodě vyskytuje 20 variant. Specifická struktura generovaná na povrchu závisí na složení a sekvenci aminokyselin v peptidu stejným způsobem, jako funkce proteinů, přírodních molekulárních strojů, závisí na tom, které aminokyseliny obsahují, v jaké sekvenci. Výzkumný tým v Stuttgartu zjistil, že angiotenzin I, který obsahuje deset aminokyselin, tvoří dvě různé síťové struktury, které jsou relativně neuspořádané a nestabilní. Angiotensin II, ale s redukovanou sekvencí pouhých osmi aminokyselin, tvoří zcela pravidelnou voštinovou strukturu, přičemž každá stěna se skládá ze dvou paralelních peptidů.

"To ukazuje, že kontrola sekvence, přírodní nástroj pro vlastní montáž, funguje i na umělém povrchu, " říká Stephan Rauschenbach, vedoucí výzkumného týmu na Max Planck Institute ve Stuttgartu. Tento princip by mohl být aplikován v nanotechnologii na povrchy povlaků, aby jim byly poskytnuty určité vlastnosti. Příroda již má po ruce řadu katalyzátorů ve formě enzymů, z nichž většina jsou také bílkoviny, a jejich schopnost urychlit chemické reakce by mohla být přenesena na povrchy; ale dokonce i povlaky s úplně odlišnými funkcemi, jako je optická aktivita nebo elektrické spínání, by podle Stephana Rauschenbacha.

Vysoké napětí k odpaření peptidů

K ukládání absolutně čistých peptidů na povrch vědci používají technologii nazývanou elektrosprejová depozice iontového paprsku. Ačkoli neutrální molekuly nemohou být skutečně odpařeny, mohou být propojeny do plynné fáze aplikací několika tisíc voltů síly na řešení. To zpoplatňuje peptidy a nutí je vzájemně odpuzovat tak silně, že upřednostňují plynný stav, aby si udrželi vzdálenost od sebe navzájem. Jelikož jsou nyní elektricky nabité, mohou být peptidy v plynné fázi vedeny elektrickými poli do komory s vysokým vakuem. Bez jakýchkoliv nečistot se vysráží na zlatý povrch v komoře. Ačkoliv byly zpočátku distribuovány poněkud náhodným způsobem, jejich tepelný pohyb umožňuje molekulám spojit se na vazebních místech.

Žádná jiná metoda neumožňuje vědcům vytvářet peptidové struktury v takové čisté formě. Pozorování kapky peptidového roztoku na povrch dosahuje ukládání, ale způsobuje obrovskou kontaminaci a jakýkoli pokus o odpařování jen ničí molekuly. "Je to jako smažení vajíčka, " říká Stephan Rauschenbach. "Nezáleží na tom, jak moc ho zahříváte, nikdy se nevyparí. Jenom hoří."

Zobrazování s vysokým rozlišením pro přesné modelování tvorby struktury

Pro výzkumníky se sídlem v Stuttgartu bylo důležité, aby na povrchu byly vytvořeny peptidové sestavy bez nečistot, a to především proto, že se jednalo o jediný způsob pozorování struktury v blízké atomové rezoluci pomocí skenovacího tunelovacího mikroskopu. Vzorky ochladily na -230 ° C, zmrazily i molekulární pohyb peptidů. Pomocí obrázků s vysokým rozlišením pak analyzovali, proč každá struktura peptidu vygenerovala každou výslednou strukturu, protože teoretici používali detailní obrazy, aby vytvořili přesné modely pro vysvětlení mechanismu samo-sestavení.

"Jelikož se tyto peptidy skládají z velkých a těžkých aminokyselin, jsou poměrně tuhé, trochu jako Lego cihly, " vysvětluje Sabine Abbová, důležitá osoba, která se podílí na studiu. Dalším faktorem je to, že peptidy obsahují jak polární, tak nepolární aminokyseliny, a sestava se mění podle toho, jak jsou distribuovány. Polární aminokyseliny vytvářejí silné vazby se sousedními peptidy, zatímco nepolární aminokyseliny jsou pasivnější. Tato souhra vazby a pasivity je hlavním základem, na kterém se peptidy samy shromažďují do definovaných struktur. Příliš mnoho polárních aminokyselin a peptidů se náhodně drží dohromady, takže nevyplývá žádná skutečná struktura; příliš málo a vytvořené struktury jsou nestabilní.

"Nyní, když máme lepší pochopení, jak aplikovat přírodní nástroj sebeorganizace na povrchy, musíme najít správné sekvence pro struktury, které chceme produkovat, " poznamenává Stephan Rauschenbach. "Není to snadné, " varuje. "Koneckonců to trvalo miliardy let, kdy vznikly enzymy se všemi jejich specifickými funkcemi."

menu
menu