Vědci navrhnou novou proteinovou strukturu

ДОКЛАД ИСКОННАЯ ФИЗИКА АЛЛАТРА. ВИДЕО-ВЕРСИЯ. ALLATRA SCIENCE (Smět 2019).

Anonim

Tento výzkum pomůže navrhnout malé proteiny a malé molekuly, které by mohly být základem pro budoucí biotechnologie a léky.

Tým chemiků a biochemiků z Institutu Bristol BioDesign navrhl novou proteinovou strukturu.

To je mnohem jednodušší než většina přirozeně se vyskytujících proteinů, což umožnilo vědcům, aby odhalili některé molekulární síly, které shromažďují a stabilizují proteinové struktury. Práce je publikována v časopise Nature Chemical Biology.

Bílkoviny jsou práce biologie. Pomáhají například konvertovat světelnou energii na cukr v rostlinách, dopravovat kyslík z našich plic do našich svalů a kombinovat cukr a kyslík, aby uvolňovali energii, aby se svaly mohly dostat do práce. Pro splnění těchto úkolů musí bílkoviny přijmout specifické 3D struktury, nazvané proteiny.

Z chemického hlediska jsou proteiny polymery, nebo řetězce aminokyselin, podobně jako korálky náhrdelníku. Existuje 20 různých chemikálií stavebních bloků aminokyselin. Jedná se o kombinaci těchto proteinových řetězců, která určuje, jak se protein sklání do svého funkčního 3D tvaru. Navzdory desetiletím úsilí vědci stále nerozumí tomu, jak biologie dosahuje tohoto procesu skládání bílkovin nebo, jakmile se skládá, jak se stabilizují proteinové struktury.

K řešení tohoto problému tým Bristolu kombinoval dva typy struktury bílkovin - nazývané? helix a helix polyprolinu II - aby se zbavil nebo zjednodušil protein nazývaný miniprotein.

Jedná se o základní vědu s jednoduchým cílem vidět, jak malá stabilní struktura bílkovin může být. Je důležité, protože přirozené bílkoviny jsou obvykle velmi velké a těžkopádné struktury, které jsou v současné době příliš složité pro chemiků a biochemisty k pitvě a porozumění. V miniproteinu, který tým nazývá "PP?", Se obě helixy navzájem navzájem obklopují a jejich aminokyseliny se důvěrně dotýkají toho, co se nazývá interakce "knoflíků do děr". To bylo očekáváno, opravdu tým navrhl PP? od základů na základě jejich chápání těchto interakcí.

Doktorka Emily Bakerová, která vedla výzkum v laboratoři profesora Deka Woolfsona, rozhodla o změně některých aminokyselin v těchto interakcích s knoflíky do děr na přírodní aminokyseliny, které dovolují zázraky moderní chemie proteinů.

Tímto způsobem Emily objevila, že stejně jako očekávané síly, které společně drží bílkoviny, známé jako hydrofobní interakce, byly při stabilizaci struktury miniproteinů použity další jemnější síly.

Lékaři znají tyto malé síly jako CH-? interakce a nacházejí se v chemickém světě. Když Drs Gail Bartlett a Kieran Hudson, také z týmu Bristol, prohledali tisíce dostupných dostupných proteinových struktur, našli mnoho příkladů těchto CH-? interakcí.

Navíc proteiny, které se vyskytují v herních rolích v různých biologických procesech, z nichž mnohé jsou spojené s onemocněním. To představuje potenciální cíle pro nové drogy a CH-? interakce mohou poskytnout cennou novou cestu k jejich rozvoji. Doktor Baker vysvětluje: "Naše práce má důsledky nejen pro pochopení základních věd o složení a stabilitě bílkovin, ale také pro vedení návrhu a inženýrství nových proteinů a molekul léků."

Profesor Woolfson dodal: "Přesně to je to, o čem je nový institut Bristol BioDesign Institute, jehož cílem je poskytnout nejlepší základní vědu, a tak otevřeme nepředvídané cesty k překladu základních věd do biotechnologie a biomedicínských aplikací."

menu
menu